ENZIMAS

Proteínas catalizadoras que aceleran una reacción química específica al disminuir la energía de activación necesaria para dicha reacción. Las reacciones catalizadas por las enzimas son de 10000 a 10000000 más rápidas que las reacciones correspondientes no catalizadas.

Definiciones a considerar :

SUBSTRATO: Molécula sobre la que actúa la enzima.
CENTRO ACTIVO: Sitio o parte de la enzima donde se acomoda el sustrato produciéndose la reacción catalizada. Esta compuesto por muy pocos aminoácidos.
COFACTOR: Componente químico adicional que requieren las enzimas para su activación. Los cofactores pueden ser inorgánicos (Iónes: Fe+2, Mn+, Zn+2) u orgánicos (Coenzimas) como algunas vitaminas.

ALGUNOS EJEMPLOS DE LA ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

SUSTRATO:Urea
ENZIMA:Ureasa
PRODUCTO:Monóxido-dióxido de carbono

SUSTRATO:Sacarosa
ENZIMA:Sacarosa
PRODUCTO:Glucosa + Fructosa

SUSTRATO:Almidón
ENZIMA:Amilasa
PRODUCTO:Maltosa

SUSTRATO:Maltosa
ENZIMA:Maltasa
PRODUCTO:Glucosa + Glucosa.

APOENZIMA: Porción proteíca de una enzima que requiere la presencia de una coenzima específica para convertirse en una enzima funcional completa.
HOLOENZIMA: Enzima completa y activa cataliticamente junto con su coenzima o metal
GRUPO PROSTETICO: Iones metal unido permanentemente fuerte a al enzima

 
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

ESPECIFICIDAD: Cada enzima cataliza una sola reacción o reacciones muy estrechamente relacionadas.
 

POSEEN Ph y TEMPERATURA OPTIMA: Las enzimas catalizan mejor las reacciones a determinados niveles de temperatura y pH. Por ejemplo las enzimas humanas tienen actividad en un intervalo de temperatura entre 35 ºC y 40ºC. Le enzima pepsina que se encuentra en el revestimiento gástrico funciona mejor a un pH =2 (ácido), mientras que la tripsina que se encuentra en el páncreas lo hace a un pH = 8,5 (básico).
 
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
Una enzima (E) se una a un sustrato (S) y se forma un complejo enzima-sustrato (E-S) el cual transforma el sustrato en producto (P) y la enzima queda intacta para otra catálisis o reacción.

                             
MODELOS DE LA UNIÓN DE LA ENZIMA CON EL(LOS) SUSTRATO(S)

A)Modelo de llave y cerradura: La enzima es como una especie de cerradura molecular en que entran solo llaves moleculares en forma específica, o sea los sustratos.

 
B)Modelo de ajuste inducido: Cuando el sustrato se combina con la enzima induce un cambio en la forma de esta, que es posible porque los sitios activos de la enzimas son flexibles. Es el modelo aceptado actualmente.

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 
Tiempo: A medida que se consume el sustrato y la reacción se acerca al equilibrio, la velocidad de la reacción misma disminuye hasta cero.
 
Concentración de enzima (pH y T se mantienen constantes): en presencia de exceso de sustrato la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima.
 
Concentración de sustrato: La velocidad de reacción está en función de la cantidad de sustrato.

 
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
 
La mayor parte de las enzimas tienen un nombre que se forma adicionando el sufijo “asa” al nombre del sustrato sobre el cual actúan o a un término que describe las reacciones que catalizan. Por ejemplo la enzima ureasa tiene como sustrato a la urea, la alcohol deshidrogenasa tendrá como reacción la oxidación alcoholes. La tripsina y quimiotripsina son excepciones por sus nombres históricos.
 
Según La Unión Internacional de Bioquímica las enzimas se clasifican de acuerdo a la clase general de reacciones químicas que catalizan:
 
1.- Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxido-reducción. Se conocen como deshidrogenesas, pero algunas de ellas reciben el nombre de oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, oxidasas.
2.- Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos. Muchas de llas requieren de coenzimas,
3.- Hidrolasas: Catalizan hidrólisis. Son una clase especial de transferasa, el agua le sirve como receptor del grupo transferido.
4.- Liasas: Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no oxidante o lalisis de una sustrato en reacciones que generan o se rompen un doble enlace.
5.- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización. Por tener un solo sustrato y un solo producto son las reacciones enzimáticas más sencillas.
6.- Ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en reacciones sintéticas que requieren el ingre so de energía química potencial ( por lo general del ATP). Se les da el nombre de sintetasas.

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS 
Sustancias que inhiben la actividad de muchas enzimas o incluso las destruyen. En la inhibición reversible(I.R) el inhibidor forma enlaces débiles con al enzima. La I.R. competitiva el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo. 

La I.R. no competitiva el inhibidor se une en un sitio que no es el activo modificando su forma y el sitio activo no puede unirse al sustrato.

La inhibición irreversible el inhibidor se combina con un grupo funcional de la enzima y la inactiva o destruye en forma permanente. La penicilina y antibióticos relacionados inhiben de modo irreversible una enzima bacteriana, la transpeptidasa, la cual se encarga de establecer algunos enlaces químicos en la pared celular. Otro ejemplo es el cianuro que inhibe la respiración celular.
 
CINÉTICA ENZIMÁTICA
 
E + S ------->E-S --------> P + E
 
KM: constante de Michaelis-Menten. Establece la relación precisa entre la concentración de sustrato y la velocidad de la reacción de la enzima. La gráfica de esta representación tiene forma hiperbólica. El KM es la concentración de sustrato a la cual le enzima adquiere ½ de su velocidad máxima. La Vmax es la velocidad a la cual la enzima posee más alta concentración de sustrato.
 
V0 = Vmax * [S] / KM + [S] . Las enzimas tienen un determinado KM para cada sustrato.

 
 
Lineweaver-Burk : Es otra representación gráfica de el comportamiento enzimático pero en forma de recta utilizando los inversos de la ecuación de Michaelis-Menten.
 
1/ V0 = Km / Vmax * [S] ó 1/ V0 = Km / Vmax * 1/ [S] + 1/Vmax
 
ENZIMAS ALOSTERICAS
Poseen un sitio receptor, el sitio alosterico an alguna región de la molécula que no sea el centro activo. No siguen la cinética de Michaelis-Menten. Muchas poseen más de una cadena polipeptidíca (oligoméricas). En el sitio alosterico se colocan las sustancias denominadas reguladores.

Ciclo Celular Citoesqueleto Codigo genetico Estructura Nucleo Default Composicion quimica Gametogenesis Herencia Meiosis Membrana Celular Mitocondrias Mutaciones Plastidios Ribosomas Sistema de endomembranas Tejidos Teoría celular