PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas orgánicas complejas formada por una o más cadenas polipeptídicas cada una constituidas por muchos aminoácidos. Constituyen aprox. el 50% del peso seco de las células.
 

FUNCIONES BIOLÓGICAS:

- Son enzimas, moléculas que aceleran las reacciones bioquímicas
- Proteínas de transporte: Por ejemplo la hemoglobina que transporte oxígeno en la sangre, lipoproteínas (transportan lípidos del hígado a otros órganos). Proteínas de transporte en las membranas biológicas.
- P. Contráctiles o motiles: Por ejemplo las que constituyen los músculos (Actina y miosina). En los flagelos y cilios esta la tubulina (forma parte de los microtubulos)
- P. Estructural: Proteína fibrosa colágeno, que forma tendones, piel, cartílago. La queratina (pelos, uñas, plumas). Fibroina (fibra de seda y telaraña).
- P. De defensa: Inmunoglobulinas o anticuerpos, secretadas por los linfocitos para reconocer, precipitar o neutralizar virus, bacterias o proteínas invasoras de otras especies. Fibrinógeno, trombina (coagulación de la sangre).
- P. Reguladoras: Regulan la actividad celular o fisiológica. La insulina regula el metabolismo glucosídico (azúcar). Otro ejemplo es la hormona de crecimiento de la hipófisis.
 

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
DE ACUERDO A SU FORMA:

Proteínas Fibrosas: Cadenas polipeptídicas dispuestas en láminas largas.
Proteínas Globulares: Las cadenas polipeptídicas se doblan apretadas en forma esférica compacta.
 
DE ACUERDO A LA PRESENCIA DE SUS COMPONENTES:
Proteínas Simples: Por hidrólisis dan solamente aminoácidos o sus derivados.
P. Compuestas o conjugadas: Formada por proteínas simples con grupo no proteicos denominado prostéticos. Ejemplo fosfoproteínas, glucoproteínas, nuceloproteínas, cromoproteínas, lipoproteínas.

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

NIVEL PRIMARIO: Está dado por la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. La información de esta secuencia está especificada en los genes. La primera proteína secuenciada fue la insulina.

Helice alfa

NIVEL SECUNDARIO: Implica en enrollamiento de la cadena polipeptídica en una hélice u otra conformación regular. Constituyen a las proteínas fibrosas.
 Los tipos de estructuras secundarias son:

HELICE ALFA:
-Vuelta cada 3,5 aminoácidos
-Depende de los puentes de hidrógenos
-Ejemplo la queratina (forma pelos, piel, uñas), Triple hélice de colágeno (Colágeno de tendones)
-Es elástica.
 
LAMINA BETA:
-Depende de Puentes de Hidrógenos
- Ejemplo la fibroina de la seda
- Flexible más que elástica

NIVEL TERCIARIO: Es la forma global que asume cada cadena polipeptídica. Esta estructura tridimensional depende de los siguientes factores:
           
- Enlace de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos adyacentes de la misma cadena polipeptídica.
- Atracciones iónicas entre las cadenas laterales con carga positiva y con carga negativa.
-Enlaces covalentes disulfuro (S-S) que hay entre los átomos de azufre de dos subunidades de cisteina.
-Las fuerzas de Van der Waals que se dan cuando dos moléculas están muy juntas unas de otras con cargas levemente opuestas.
- Interacciones de Grupos R de una estructura terciaria:

NIVEL CUATERNARIO: Proteínas que se componen de dos o más cadenas polipeptídicas, cada una con su estructura primaria, secundaria y terciaria para formar la molécula proteínica biológicamente activa.
 
- Su estabilidad depende de los mismos factores que los del nivel terciario.
- Ejemplo: La hemoglobina.

PROTEÍNAS ESPECIALES: ENZIMAS

Lamina beta.

Ejemplo de nivel terciario es la Mioglobina, proteína del músculo y también muy abundante en mamíferos acuáticos.

 
Tomada de Matheus & van Holden, Bioquímica, 2° ed.

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